Bonne qualité L-cystéine cas 52-90-4 L-cystéine poudre comme aliment nutritif Supplément

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Description

description du produit

Nom du produit: L-cystéine
Synonymes: Acide (R)-2-amino-3-mercaptopropanoïque;3-mercapto-l-alanine;alpha-amino-bêta-mercaptopropionicacid;alpha-amino-bêta-thiolpropionique;alpha-amino-bêta-thiolpropiacid;Cystein;demi-cystéine;L-origine animale - origine animale
CAS : 52-90-4
MF : C3H7NO2S
MW : 121.16
EINECS : 200-158-2
Point de fusion : 240 °C (déc.) (allumé)
Température de stockage : conserver à moins de +30°C.


Description :

La cystéine (abrégée Cys ou C) est un acide α-aminé dont la formule chimique est HO2CCH(NH2)CH2SH. C'est un acide aminé semi-essentiel, ce qui signifie qu'il peut être biosynthétisé chez l'homme. La chaîne latérale thiol de la cystéine participe souvent à des réactions enzymatiques, servant de nucléophile. Le thiol est susceptible d'oxyder pour donner la cystine, dérivée du disulfure, qui joue un rôle structural important dans de nombreuses protéines. Lorsqu'il est utilisé comme additif alimentaire, il porte le numéro E E920.

Utilisation :

Le groupe thiol de cystéine est nucléophile et facilement oxydé. La réactivité est accrue lorsque le thiol est ionisé, et les résidus de cystéine dans les protéines ont des valeurs de pKa proches de la neutralité, ainsi sont souvent sous leur forme réactive de thiolate dans la cellule. En raison de sa réactivité élevée, le groupe thiol de cystéine a de nombreuses fonctions biologiques.

Précurseur du glutathion antioxydant
En raison de la capacité des thiols à subir des réactions redox, la cystéine a des propriétés antioxydantes. Les propriétés antioxydantes de la cystéine sont généralement exprimées dans le tripeptide glutathion, qui se produit chez l'homme ainsi que chez d'autres organismes.

Précurseur des amas de soufre-fer
La cystéine est une source importante de sulfure dans le métabolisme humain. Le sulfure dans les amas de soufre-fer et dans la nitrogénase est extrait de la cystéine, qui est transformée en alanine dans le processus.

Liaison d'ions métalliques
Au-delà des protéines fer-soufre, de nombreux autres cofacteurs métalliques dans les enzymes sont liés au substituant thiolate des résidus de cystéinyl. On peut citer par exemple le zinc dans les doigts de zinc et l'alcool déshydrogénase, le cuivre dans les protéines de cuivre bleu, le fer dans le cytochrome P450 et le nickel dans les hydrogénases [NiFe] . Le groupe thiol a également une affinité élevée pour les métaux lourds, de sorte que les protéines contenant de la cystéine, comme la métallothionéine, lient les métaux.

Rôles dans la structure des protéines
Dans la traduction des molécules d'ARN messager pour produire des polypeptides, la cystéine est codée par les codons UGU et UGC. La cystéine est traditionnellement considérée comme un acide aminé hydrophile, basé en grande partie sur le parallèle chimique entre son groupe thiol et les groupes hydroxyles dans les chaînes latérales d'autres acides aminés polaires. Cependant, la chaîne latérale de cystéine a été montré pour stabiliser les interactions hydrophobes dans les micelles à un plus grand degré que la chaîne latérale dans la glycine d'acides aminés non polaires, et la sérine d'acides aminés polaires.

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